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所属 |
大学院医学系研究科（医学専攻等） 医学専攻 機能展開医学系 情報制御学・実験治療学講座 |
学会（学術団体）・委員会 【 表示 ／ 非表示 】
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2023年04月-継続中
日本国
日本分子生物学会
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2021年06月-継続中
日本国
日本薬理学会
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2021年04月-継続中
日本国
日本生化学会
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2018年04月-継続中
日本国
日本細胞生物学会
研究等業績 【 表示 ／ 非表示 】
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Cargo receptor Surf4 regulates endoplasmic reticulum export of proinsulin in pancreatic β-cells
Saegusa K.
Communications Biology ( Communications Biology ) 5 ( 1 ) 2022年12月 [査読有り]
研究論文（学術雑誌） 国内共著
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Not just a cargo receptor for large cargoes; an emerging role of TANGO1 as an organizer of ER exit sites.
Saito K, Maeda M.
J Biochem. 166 ( 2 ) 115 - 119 2019年08月 [査読有り]
研究論文（学術雑誌） 国内共著
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Regulation of the Sar1 GTPase Cycle Is Necessary for Large Cargo Secretion from the Endoplasmic Reticulum.
Saito K, Maeda M, Katada T.
Front Cell Dev Biol. 2017年08月 [査読有り]
研究論文（学術雑誌） 国内共著
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Distinct isoform-specific complexes of TANGO1 cooperatively facilitate collagen secretion from the endoplasmic reticulum.
Maeda M, Saito K, Katada T.
Mol Biol Cell. 1 ( 17 ) 2688 - 2696 2016年09月 [査読有り]
研究論文（学術雑誌） 国内共著
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Dual function of cTAGE5 in collagen export from the endoplasmic reticulum.
Tanabe T, Maeda M, Saito K, Katada T.
Mol Biol Cell. 1 ( 13 ) 2008 - 2013 2016年07月 [査読有り]
研究論文（学術雑誌） 国内共著
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Mitotic ER Exit Site Disassembly and Reassembly Are Regulated by the Phosphorylation Status of TANGO1.
Miharu Maeda
Developmental cell 2020年08月
Golgi fragmentation and ER exit site disassembly are considered to be the leading causes of the mitotic block of secretion from the ER. Although the mechanisms of Golgi fragmentation have been extensively characterized, ER exit block early in mitosis is not well understood. We previously demonstrated that TANGO1 organizes ER exit sites by directly interacting with Sec16. In this study, we identified TANGO1 as a regulator of ER exit site disassembly during mitosis. TANGO1 phosphorylation was observed to be coordinately regulated by a kinase (CK1) and a phosphatase (PP1). CK1-mediated TANGO1 phosphorylation reduces binding to Sec16, leading to the disassembly of ER exit sites. CK1 constantly phosphorylates TANGO1, whereas PP1-mediated dephosphorylation of TANGO1 decreases during mitosis. Thus, the phosphorylation status of TANGO1, which is controlled by balanced activities of the kinase CK1 and the phosphatase PP1, regulates the organization of ER exit sites during the cell cycle.
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COPII proteins exhibit distinct subdomains within each ER exit site for executing their functions
Maeda M.
Scientific Reports ( Scientific Reports ) 9 ( 1 ) 2019年12月
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Remodeling of ER‐exit sites initiates a membrane supply pathway for autophagosome biogenesis
Liang Ge, Min Zhang, Samuel J Kenny, Dawei Liu, Miharu Maeda, Kota Saito, Anandita Mathur, Ke Xu, Randy Schekman
EMBO reports ( EMBO ) 18 ( 9 ) 1586 - 1603 2017年09月
Autophagosomes are double-membrane vesicles generated during autophagy. Biogenesis of the autophagosome requires membrane acquisition from intracellular compartments, the mechanisms of which are unclear. We previously found that a relocation of COPII machinery to the ER-Golgi intermediate compartment (ERGIC) generates ERGIC-derived COPII vesicles which serve as a membrane precursor for the lipidation of LC3, a key membrane component of the autophagosome. Here we employed super-resolution microscopy to show that starvation induces the enlargement of ER-exit sites (ERES) positive for the COPII activator, SEC12, and the remodeled ERES patches along the ERGIC. A SEC12 binding protein, CTAGE5, is required for the enlargement of ERES, SEC12 relocation to the ERGIC, and modulates autophagosome biogenesis. Moreover, FIP200, a subunit of the ULK protein kinase complex, facilitates the starvation-induced enlargement of ERES independent of the other subunits of this complex and associates via its C-terminal domain with SEC12. Our data indicate a pathway wherein FIP200 and CTAGE5 facilitate starvation-induced remodeling of the ERES, a prerequisite for the production of COPII vesicles budded from the ERGIC that contribute to autophagosome formation.
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TANGO1 recruits Sec16 to coordinately organize ER exit sites for efficient secretion
Miharu Maeda, Toshiaki Katada, Kota Saito
Journal of Cell Biology ( Rockefeller University Press ) 216 ( 6 ) 1731 - 1743 2017年06月
Mammalian endoplasmic reticulum (ER) exit sites export a variety of cargo molecules including oversized cargoes such as collagens. However, the mechanisms of their assembly and organization are not fully understood. TAN GO1L is characterized as a collagen receptor, but the function of TAN GO1S remains to be investigated. Here, we show that direct interaction between both isoforms of TAN GO1 and Sec16 is not only important for their correct localization but also critical for the organization of ER exit sites. The depletion of TAN GO1 disassembles COPII components as well as membrane-bound ER-resident complexes, resulting in fewer functional ER exit sites and delayed secretion. The ectopically expressed TAN GO1 C-terminal domain responsible for Sec16 binding in mitochondria is capable of recruiting Sec16 and other COPII components. Moreover, TAN GO1 recruits membrane-bound macromolecular complexes consisting of cTAGE5 and Sec12 to the ER exit sites. These data suggest that mammalian ER exit sites are organized by TAN GO1 acting as a scaffold, in cooperation with Sec16 for efficient secretion.
◆原著論文【 表示 ／ 非表示 】
◆その他【 表示 ／ 非表示 】
学術関係受賞 【 表示 ／ 非表示 】
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第19回（2022年）柿内三郎記念奨励研究賞
2022年07月12日 公益財団法人 日本生化学会 小胞体出芽部位（ERES）形成機構の解析
受賞者： 前田 深春 -
令和4年度花王科学奨励賞
2022年03月11日 公益財団法人 花王芸術・科学財団 外界シグナルによる分泌制御機構の解明
受賞者： 前田 深春 -
若手優秀発表賞
2021年06月29日 一般社団法人 日本細胞生物学会 細胞分裂期のER exit siteの崩壊と再形成はTANGO1のリン酸化状態により制御される
受賞者： 前田 深春 -
秋田医学会学術奨励賞
2021年02月08日 秋田医学会 細胞分裂期における分泌停止メカニズムの解明
受賞者： 前田 深春 -
女性研究者支援コンソーシアムあきた賞
2020年11月26日 コンソーシアムあきた 細胞分裂期における分泌制御メカニズムの解明
受賞者： 前田 深春
科研費（文科省・学振）獲得実績 【 表示 ／ 非表示 】
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小胞体出芽部位ER exit siteの形成と分泌機能との関連解析
基盤研究(B)
研究期間: 2022年04月 - 2025年03月
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細胞分裂期に小胞体からの分泌が停止するメカニズム
若手研究
研究期間: 2020年04月 - 2022年03月
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リン酸化修飾によるER exit site形成メカニズムの解明
研究活動スタート支援
研究期間: 2018年08月 - 2021年03月
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巨大分子コラーゲンの分泌機構の解明
特別研究員推奨費
研究期間: 2017年04月 - 2018年03月